Una reacción química espontánea significa que una reacción es energéticamente favorable y por tanto eventualmente dará paso a productos, sin embargo, esto no significa que será rápido. En la realidad, si solo se diera la reacción química bajo este mecanismo sería imposible la vida en todos o la mayoría de los casos. Para favorecer la velocidad de estas reacciones existen los catalizadores, en esta entrada nos referiremos a aquellos de mayor relevancia biológica: las enzimas, y la ciencia que las estudia, la enzimología.
Enzimología.
La enzimología es la ciencia que estudia las enzimas, así como sus características. La estructura, función, cofactores, reacciones en las que están involucradas y cinética, están entre las más llamativas características de las enzimas que son, entonces, estudiadas por la enzimología.
Enzimología.
La enzimología es la ciencia que estudia las enzimas, así como sus características. La estructura, función, cofactores, reacciones en las que están involucradas y cinética, están entre las más llamativas características de las enzimas que son, entonces, estudiadas por la enzimología.
¿Qué es una enzima?
Las enzimas son macromoléculas de origen proteico, de peso molecular entre 5 kDA a 5000 kDA, con actividad catalítica que, a grosso modo, aceleran una reacción química que es cinéticamente favorable, esto lo hacen disminuyendo la energía de activación, al igual que otros catalizadores. Por su rol catalítico son ubicas y esenciales para el metabolismo de cualquier ser vivo, encontrándose en todas las células, sin embargo, en diferentes cantidades y tipos. Las enzimas resaltan por su alta especificidad, éstas solo funcionan a una temperatura, presión, acidez y concentración predeterminados. Por lo anterior son blancos de regulación. Por sus características las enzimas caen dentro de los biocatalizadores verdaderos.
Las enzimas son macromoléculas de origen proteico, de peso molecular entre 5 kDA a 5000 kDA, con actividad catalítica que, a grosso modo, aceleran una reacción química que es cinéticamente favorable, esto lo hacen disminuyendo la energía de activación, al igual que otros catalizadores. Por su rol catalítico son ubicas y esenciales para el metabolismo de cualquier ser vivo, encontrándose en todas las células, sin embargo, en diferentes cantidades y tipos. Las enzimas resaltan por su alta especificidad, éstas solo funcionan a una temperatura, presión, acidez y concentración predeterminados. Por lo anterior son blancos de regulación. Por sus características las enzimas caen dentro de los biocatalizadores verdaderos.
Los biocatalizadores verdaderos son aquellas macromoléculas que favorecen una reacción química gracias a su poder catalítico, sin ser éstas alteradas en el proceso. Entre los biocatalizadores tenemos aquellos de naturaleza proteica, como las enzimas y abzimas; y de naturaleza no-proteica, como las ribozimas (ARN catalítico).
Las enzimas, a través de tres o más puntos de contacto, se unen a moléculas denominadas sustratos, acelerando la reacción química entre ellos, dando como resultado los productos. Estos productos son únicos, es decir, una enzima solo dará origen a un solo producto a partir de ciertos sustratos, y en general las enzimas solo actúan con un número acotado de sustratos. Estas propiedades se denominan especificidad del producto y especificidad del sustrato respectivamente. Algunas enzimas incluso presentan estereoespecíficidad, propiedad que les permite unirse solo a un tipo de estereoisómero del sustrato.
Para que los sustratos pasen a ser productos necesitan sobrepasar un umbral energético, esto sin catalizadores es difícil pues no siempre las colisiones entre sustratos están bien orientadas o tienen suficiente energía. En base a esto, para aumentar la velocidad de una reacción podríamos citar dos posibilidades, la primera aumentar la temperatura, aumentando la energía cinética favoreciendo, entre otras cosas, una mayor colisión entre los sustratos, dando como resultado una mayor cantidad de productos. La segunda posibilidad al momento de favorecer la producción de productos (valga la redundancia), es que este umbral energético o barrera de energía libre sea reducido, este es el mecanismo que usan las enzimas.
El estado de alta energía que permite que los sustratos pasen a ser productos se denomina estado activado o estado de transición. La energía necesaria para alcanzar este estado de alta energía se denomina energía de activación, y es esta la energía entonces que se debe proveer para obtener los productos.
Modelo de Brown, complejo enzima-sustrato
En 1892 Brown introduce la idea de un complejo enzima-sustrato que es el resultado de la unión de la enzimas con los sustratos, para luego separarse y dar como resultados la enzima libre y los productos. Este modelo se resume en:
Enzima + sustratos à complejo enzima-sustrato à enzima + productos
Teniendo en cuenta este modelo la velocidad máxima que se puede alcanzar es el momento preciso en el que todas las enzimas están acomplejadas con sustrato. Es decir, no importa si se le agrega más sustrato, la velocidad no aumentaría.
Cofactores
Los cofactores son moléculas no-proteicas que, a veces, son necesarias para llevar a cabo la acción de una enzima, existen tanto de naturaleza orgánica, denominados coenzima; como de iones metálicos, denominados metaloenzimas. Estos últimos no son mutuamente incluyente, se da el caso en que se necesitan ambos tipos.
La holoenzima corresponde con la enzima unida con su cofactor a través de uniones fuertes, como un enlace covalente, si se quisiese separar se dañaría la enzima. Este cofactor, parte de la holoenzima, se denomina grupo prostético, y el resto de la holoenzima, es decir, la enzima como tal toma el nombre de apoenzima.
Sitios alostéricos
Los sitios alostéricos son regiones de la enzima que se puede unir a moléculas que las activan o inhiben, esto a través de uniones débiles que desencadenan cambios morfológicos en la enzima.
Clasificación internacional de las enzimas.
Usualmente las enzimas se clasifican por su función en seis tipos:
1. Oxidorreductasas: Participan en transferencia de electrones, ejemplos conocidos son aquellas que transfieren átomos de hidrógeno utilizando a NAD como cofactor.
2. Transferasas: Como su nombre sugiere son aquellas que catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos. Un ejemplo es la glucoquinasa que transfiere un grupo fosfato a la glucosa para que ésta no pueda salir de la célula.
3. Hidrolasas: Enzimas que catalizan reacciones de hidrólisis, transiferen grupos funcionales al agua.
4. Liasas: Participan en la creación de doble enlaces a través de eliminación de grupos.
5. Isomerasas: Genera isómeros.
6. Ligasas: Forma enlaces covalentes usando como energía la hidrólisis de ATP.
Enfermedades.
Existen gran cantidad de patologías genéticas, que por un defecto en un gen hay una disminución o la falta total de una enzima. Entre estas enfermedades encontramos la fenilcetonuria y el albinismo, entre muchas otras.
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